Активность ферментов сыворотки крови панкреатит

Онкомаркеры

Повышение уровня онкомаркеров(СА19-9, КЭА) выше значения, допустимого для воспаления, является косвенным признаком трансформации ХП в рак ПЖ. Эти тесты применяются для дифференциальной диагностики псевдотуморозных форм панкреатитов. У больных раком поджелудочной железы определяется высокий уровень карциноэмбрионального антигена (КЭА), но его стандартное измерение отличается недостаточной специфичностью; положительные результаты отмечаются при других опухолях и при обострении ХП. Чувствительность и специфичность определения СА19-9 в диагностике рака ПЖ располагаются  в пределах 70-95% и 72-90% соответственно. Хотя большинство раковых новообразований ПЖ вызывает увеличение уровня в сыворотке СА19-9, специфичность определения  этого опухолевого маркера никогда не приближается к 100%.

Энзимодиагностика Органная специфичность в распределении ферментов

Дифференцировка
клеток на органы и ткани сопровождается
биохимическими изменениями в них. В
результате таких изменений каждый орган
и ткань имеют специфический белковый
(в том числе ферментный) состав. Многие
ферменты широко распространены в разных
тканях, но в различных количествах. По
увеличению активности таких ферментов
трудно судить о локализации первичных
патологических изменений, это
неспецифические
ферменты.
Есть и такие ферменты, которые активны
только в одном или нескольких органах
и фактически отсутствуют во всех других.
Это органоспецифические
ферменты,
они наиболее информативны, так как
увеличение их активности свидетельствует
о поражении соответствующих органов.
Например, известно всего два фермента,
которые находятся только в одном органе
– в печени – это орнитинкарбамоилтрансфераза
(КФ 2.1.3.3) и урокиназа (КФ 4.2.1.49). Для двух
органов специфичны гистидаза (КФ 4.3.1.3)
– в печени и эпидермисе, трансамидиназа
(КФ 2.1.4.1.) – в почках и поджелудочной
железе, креатинкиназа (КФ 2.7.3.2) – в
сердечной и скелетной мышцах,
гунидинацетат-метилтрансфераза (КФ
2.1.1.2) – в печени и поджелудочной железе.
Кислая фосфатаза (КФ 3.1.3.2) очень активна
в предстательной железе и малоактивна
(до 10% от максимума) в других органах.

Сывороточная липаза

Метод определения сывороточной липазы является также недостаточно чувствительным и информативным. Данные о сроках, при которых сохраняется гиперферментемия. По сывороточному уровню липазы невозможно определить тяжесть текущего обострения панкреатита и ближайший прогноз. Гиперлипаземия регистрируется у 60% больных с заболеваниями гепатобилиарной системы, при кишечной непроходимости, почечной недостаточности, раке предстательной железы и других непанкреатических заболеваниях.

Более специфичным является снижение уровня липазы в крови в отношении фиброза ПЖ, как исхода ХП и муковисцидоза.

Энзимопатии

В
основе многих заболеваний лежат нарушения
функционирования ферментов в клетке –
энзимопатии. Приобретённые энзимопатии,
как и вообще протеинопатии, по-видимому,
наблюдают при всех болезнях.

При первичных
энзимопатиях дефектные ферменты
наследуются, в основном, по
аутосомно-рецессивному типу. Гетерозиготы,
чаще всего, не имеют фенотипических
отклонений. Первичные энзимопатии
обычно относят к метаболическим болезням,
так как происходит нарушение определённых
метаболических путей. При этом развитие
заболевания может протекать по одному
из ниже перечисленных «сценариев».
Рассмотрим условную схему метаболического
пути:

Е₁
Е₂
Е₃
Е₄

А
→ В → С → D
→ Р

Вещество
А в результате последовательных
ферментативных реакций превращается
в продукт Р. При наследственной
недостаточности какого-либо фермента,
например фермента Е₃,
возможны разные нарушения метаболических
путей:

Нарушение
образования конечных продуктов.
Недостаток
конечного продукта этого метаболического
пути (при отсутствии альтернативных
путей синтеза) может приводить к развитию
клинических симптомов, характерных для
данного заболевания.

Клинические
проявления.
В качестве примера можно рассмотреть
альбинизм. При альбинизме нарушен синтез
в меланоцитах пигментов – меланинов.
Меланин находится в коже, волосах,
радужке, пигментном эпителии сетчатки
глаза и влияет на их окраску. При
альбинизме наблюдают слабую пигментацию
кожи, светлые волосы, красноватый цвет
радужки глаза из-за просвечивающих
капилляров. Проявление альбинизма
связано с недостаточностью фермента
тирозингидроксилазы (тирозиназы) –
одного из ферментов, катализирующего
метаболический путь образования
меланинов.

Накопление
субстратов-предшественников.
При недостаточности фермента будут
накапливаться определенные вещества,
а также во многих случаях и предшествующие
им соединения. Увеличение
субстратов-предшественников дефектного
фермента – ведущее звено развития
многих заболеваний.

Клинические
проявления.
Известно заболевание алкаптонурия, при
котором нарушено окисление гомогентизиновой
кислоты в тканях (гомогентизиновая
кислота – промежуточный метаболит
катаболизма тирозина). У таких больных
наблюдают недостаточность фермента
окисления гомогентизиновой кислоты –
диоксигеназы гомогентизиновой кислоты,
приводящей к развитию заболевания. В
результате увеличиваются концентрация
гомогентизиновой кислоты и выведение
её с мочой. В присутствии кислорода
гомогентизиновая кислота превращается
в соединение чёрного цвета – алкаптон.
Поэтому моча таких больных на воздухе
окрашивается в чёрный цвет. Алкаптон
также образуется и в биологических
жидкостях, оседая в тканях, коже,
сухожилиях, суставах. При значительных
отложениях алкаптона в суставах
нарушается их подвижность.

Нарушение
образования конечных продуктов и
накопление субстратов-предшественников.
Отмечают
заболевания, когда одновременно
недостаток продукта и накопление
исходного субстрата вызывают клинические
проявления.

Клинические
проявления.
Например, у людей с болезнью Гирке
(гликогеноз I
типа) наблюдают снижение концентрации
глюкозы в крови (гипогликемия) в перерывах
между приёмами пищи. Это связано с
нарушением распада гликогена в печени
вследствие дефекта фермента
глюкозо-6-фосфатазы. Одновременно у
таких людей увеличиваются размеры
печени (гепатомегалия) вследствие
накопления в ней не используемого
гликогена.

Как правильно оценить полученные результаты

Для того, чтобы сориентироваться в наличии инфаркта миокарда, а также оценить его величину и давность развития, требуется определить различные показатели, проанализировать сочетание их изменений.

Могут быть следующие клинические ситуации:

• пациент госпитализирован в первые сутки от начала острой боли – нужен анализ МВ-креатинфосфокиназы, даже если на ЭКГ однозначно есть инфаркт, так как можно оценить размер некроза и составить прогноз. Нормальные значения не исключают инфаркт, нужно повторить исследование через сутки;
• больной поступил в период между 1 и 15 днем от начала приступа – проводится исследование лактатдегидрогеназы и соотношения АсАТ/АлАТ;
• если нет типичной боли в сердце и нормальная ЭКГ, то повышения ферментов для постановки диагноза недостаточно;
• рост содержания любого фермента не строго специфичен, но с большей долей вероятности на инфаркт указывает МВ-фракция креатинфосфокиназы и тропонин;
• нормальные показатели крови не исключают формирование острого инфаркта сердечной мышцы.

Рекомендуем прочитать о коронарной недостаточности. Вы узнаете о причинах появления и симптомах заболевания, а также о методах диагностики и лечения коронарной недостаточности.

А здесь подробнее об инфаркте правого желудочка.

Рост кардиоспецифических ферментов в крови связан с разрушением клеток сердца в период развития инфаркта миокарда. Каждый из показателей имеет свою динамику повышения и восстановления исходного уровня. Наиболее характерными именно для мышцы сердца являются МВ-фракция креатинфосфокиназы и компоненты тропонинового комплекса.

При нормальных показателях инфаркт не исключен, а на основании гиперферментемии диагноз не ставится, поэтому анализ крови оценивают только параллельно с клиническими симптомами и электрокардиографическими данными.

Бизнес и финансы

БанкиБогатство и благосостояниеКоррупция(Преступность)МаркетингМенеджментИнвестицииЦенные бумагиУправлениеОткрытые акционерные обществаПроектыДокументыЦенные бумаги — контрольЦенные бумаги — оценкиОблигацииДолгиВалютаНедвижимость(Аренда)ПрофессииРаботаТорговляУслугиФинансыСтрахованиеБюджетФинансовые услугиКредитыКомпанииГосударственные предприятияЭкономикаМакроэкономикаМикроэкономикаНалогиАудитМеталлургияНефтьСельское хозяйствоЭнергетикаАрхитектураИнтерьерПолы и перекрытияПроцесс строительстваСтроительные материалыТеплоизоляцияЭкстерьерОрганизация и управление производством

Причины изменения активности ферментов в крови

Степень
изменения активности ферментов клеточного
метаболизма в сыворотке крови зависит
от массыпораженного
органа, распределения ферментов
между тканями, локализацииферментов
во внутриклеточных органеллах. При
воспалительных процессах из клетки в
первую очередь выходят цитоплазматические
ферменты, при прогрессировании заболевания
наблюдается некроз клеток и происходит
разрушение органелл. В плазме обнаруживаются
ферменты митохондрий и
лизосом. Например,аланинаминотрансфераза (АЛТ,
АлАТ) локализована в цитоплазме, а
аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) и
в цитоплазме, и в митохондриях, глутаматдегидрогеназа –
митохондриальный фермент.

Повышение
активности в
сыворотке крови может быть результатом
ускорения процессов:

• синтеза
  – щелочная фосфатаза при рахите,
  гепатите,

• некроза
  клеток – АлАТ, АсАТ, ЛДГ, КК при инфаркте
  миокарда, кислая фосфатаза при аденоме
  простаты, липаза, амилаза при панкреатитах,

• понижения
  выведения – щелочная фосфатаза при
  желчнокаменной болезни,

• повышения
  проницаемости клеточных мембран – АлАТ,
  АсАТ, ЛДГ при гепатите.

Снижение
активности вызывается:

• уменьшением
  числа клеток, секретирующих фермент
  (холинэстераза при циррозе печени),

• недостаточностью
  синтеза,

• увеличением
  выведения фермента,

• торможением
  активности в результате действия
  протеиназ.

В
ряде случаев определенное диагностическое
значение имеет установление взаимоотношений
между изменением активности отдельных
ферментов и получение своеобразных
ферментных спектров крови. При этом
удается установить достоверные ферментные
симптомы отдельных заболеваний.

Например,

• острые
  гепатиты характеризуются
  резким увеличением активности аланин-
  и аспартатаминотрансфераз и альдолазы,

• инфаркт
  миокарда сопровождается
  увеличением активности лактатдегидрогеназы,
  креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы,

• при механических
  желтухах характерным
  является нарастание содержания щелочной
  фосфатазы без большого увеличения
  активности аминотрансфераз и альдолазы.

Контрольные вопросы.

1. Дайте
   определения следующим понятиям –
   ферменты, энергия активации, катализ,
   активный центр, аллостерический центр.

2. Что
   положено в основу классификации
   ферментов?

3. Каковы
   основные свойства ферментов?

4. Что
   называют изоферментами? Примеры.

5. Перечислите
   основные факторы, влияющие на активность
   ферментов.

6. Дайте
   определения следующим понятиям –
   энзимопатии, энзимотерапия,
   энзимодиагностика. Приведите примеры.

Лекция
16.
Использование ферментов в медицине

План
лекции:

1.
энзимопатии

2.
энзимотерапия

3.
энзимодиагностика

4.
Клинико-диагностическое значение
определения некоторых ферментов.

ГРУППЫ ФЕРМЕНТОВ СЫВОРОТКИ КРОВИ

1.Ферменты, поступающие в плазму, и выполняющие в ней специфические функции – истинно плазменные ферменты. В плазме их активность много больше, чем в органах (церулоплазмин, псевдохолинэстераза, липопротеинлипаза, белковые факторы систем свертывания крови, фибринолиза и кининогенеза, ренин). Снижение активности этих ферментов в плазме будет свидетельствовать о снижении синтетической способности клеток или

онакоплении ингибиторов в плазме крови.

2.Ферменты, не характерные для плазмы – органоспецифичные. Выделяют две группы этих ферментов:

А. Ферменты клеточного метаболизма – их активность резко повышается в плазме крови в случае нарушения проницаемости клеточных мембран или их альтерации:

Например,

oпри изменениях со стороны сердечной мышцы происходит повышение активности сердечного изофермента креатинкиназы (КК-MB), изоферментов лактатдегидроге-

назы 1 и 2 (ЛДГ-1 и ЛДГ-2),аспартатаминотрансферазы,

oнарушения скелетных мышц – мышечного изофермента КК (КК-MM), алкогольде-

гидрогеназы,

o костной ткани – щелочной фосфатазы (ЩФ), альдолазы (АЛД), o поджелудочной железы – α-амилазыи липазы,

o предстательной железы – кислой фосфатазы,

oгепатоцитов – аланинаминотрансферазы, глутаматдегидрогеназы, холинэстеразы, сорбитолдегидрогеназы,

o желчевыводящих путей – щелочной фосфатазы, γ-глутамилтранспептидазы (γ-ГТП). Б. Ферменты, секретируемые в выводные протоки желчных путей, панкреатические и слюнные протоки. В норме активность таких ферментов в плазме намного ниже, чем в клетках и имеет постоянное значение (α-амилаза, липаза поджелудочной железы). Изучение активности этих ферментов позволяет судить о функционировании соответствующего органа.

При повышении внутрипротокового давления активность секреторных ферментов в плазме возрастает за счет “эффекта уклонения ферментов”, т.е. их поступления из протоков железы в кровь и снижения выведения во внешнюю среду. Повышение активности этих ферментов в плазме свидетельствует о блокировании процессов секреции. Примером является панкреатит, закупорка сфинктера Одди желчными камнями, что вызывает переход ферментов поджелудочной железы в кровь.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

	15-31	Ед/л
	20-40	Ед/л

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• алкоголизм
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• мононуклеоз
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги, травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Энзимопатии наследственные (фенилкетонурия) и приобретенные (цинга). Применение ферментов для лечения болезней.

В
основе многих заболеваний лежат нарушения
функционирования ферментов в клетке —
энзимопатии. Различают первичные
(наследственные) и вторичные (приобретённые)
энзимопатии. Приобретённые энзимопатии,
как и вообще протеинопатии, по-видимому,
наблюдают при всех болезнях.

При
первичных энзимопатиях дефектные
ферменты наследуются, в основном, по
аутосомнорецессивному типу. Гетерозиготы,
чаще всего, не имеют фенотипических
отклонений. Первичные энзимопатии
обычно относят к метаболическим болезням,
так как происходит нарушение определённых
метаболических путей. При этом развитие
заболевания может протекать по одному
из ниже перечисленных «сценариев».
Рассмотрим условную схему метаболического
пути:

Вещество
А в результате последовательных
ферментативных реакций превращается
в продукт Р. При наследственной
недостаточности какого-либо фермента,
например фермента Е3, возможны разные
нарушения метаболических путей:

Нарушение
образования конечных продуктов. Недостаток
конечного продукта этого метаболического
пути (Р) (при отсутствии альтернативных
путей синтеза) может приводить к развитию
клинических симптомов, характерных для
данного заболевания:

Накопление
субстратов-предшественников. При
недостаточности фермента Е₃ будут
накапливаться вещество С, а также во
многих случаях и предшествующие
соединения. Увеличение
субстратов-предшественников дефектного
фермента — ведущее звено развития многих
заболеваний:

Нарушение
образования конечных продуктов и
накопление субстратов предшественников.Отмечают
заболевания, когда одновременно
недостаток продукта и накопление
исходного субстрата вызывают клинические
проявления.

Ферментные
препараты широко используют в медицине.
Ферменты в медицинской практике находят
применение в качестве диагностических
(энзимодиагностика) и терапевтических
(энзимотерапия) средств. Кроме того,
ферменты используют в качестве
специфических реактивов для определения
ряда веществ. Так, глюкозооксидазу
применяют для количественного определения
глюкозы в моче и крови. Фермент уреазу
используют для определения содержания
количества мочевины в крови и моче. С
помощью различных дегидрогеназ
обнаруживают соответствующие субстраты,
например пируват, лактат, этиловый спирт
и др.

А.
Энзимодиагностика

Энзимодиагностика
заключается в постановке диагноза
заболевания (или синдрома) на основе
определения активности ферментов в
биологических жидкостях человека.
Принципы энзимодиагностики основаны
на следующих позициях:

• при
  повреждении клеток в крови или других
  биологических жидкостях (например, в
  моче) увеличивается концентрация
  внутриклеточных ферментов повреждённых
  клеток;

• количество
  высвобождаемого фермента достаточно
  для его обнаружения;

• активность
  ферментов в биологических жидкостях,
  обнаруживаемых при повреждении клеток,
  стабильна в течение достаточно
  длительного времени И отличается от
  нормальных значений;

• ряд
  ферментов имеет преимущественную или
  абсолютную локализацию в определённых
  органах (органоспецифичность);

• существуют
  различия во внутриклеточной локализации
  ряда ферментов.

Б.
Применение ферментов в качестве
лекарственных средств

Использование
ферментов в качестве терапевтических
средств имеет много ограничений
вследствие их высокой иммуногениости.
Тем не менее энзимотерапию активно
развивают в следующих направлениях:

• заместительная
  терапия — использование ферментов в
  случае их недостаточности;

• элементы
  комплексной терапии — применение
  ферментов в сочетании с другой терапией.

Заместительная
энзимотерапия эффективна при
желудочно-кишечных заболеваниях,
связанных с недостаточностью секреции
пищеварительных соков. Например, пепсин
используют при ахилии, гипо- и анацидных
гастритах. Дефицит панкреатических
ферментов также в значительной степени
может быть компенсирован приёмом внутрь
препаратов, содержащих основные ферменты
поджелудочной железы (фестал, энзистал,
мезим-форте и др.).

В
качестве дополнительных терапевтических
средств ферменты используют при ряде
заболеваний. Протеолитические ферменты
(трипсин, химотрипсин) применяют при
местном воздействии для обработки
гнойных ран с целью расщепления белков
погибших клеток, для удаления сгустков
крови или вязких секретов при воспалительных
заболеваниях дыхательных путей.
Ферментные препараты рибонуклеазу и
дезоксирибонуклеазу используют в
качестве противовирусных препаратов
при лечении аденовирусных конъюнктивитов,
герпетических кератитов.

ГРУППЫ ФЕРМЕНТОВ СЫВОРОТКИ КРОВИ

1.Ферменты, поступающие в плазму, и выполняющие в ней специфические функции – истинно плазменные ферменты. В плазме их активность много больше, чем в органах (церулоплазмин, псевдохолинэстераза, липопротеинлипаза, белковые факторы систем свертывания крови, фибринолиза и кининогенеза, ренин). Снижение активности этих ферментов в плазме будет свидетельствовать о снижении синтетической способности клеток или

онакоплении ингибиторов в плазме крови.

2.Ферменты, не характерные для плазмы – органоспецифичные. Выделяют две группы этих ферментов:

А. Ферменты клеточного метаболизма – их активность резко повышается в плазме

крови в случае нарушения проницаемости клеточных мембран или их альтерации: Например, при изменениях со стороны сердечной мышцы происходит повышение активности

сердечного изофермента креатинкиназы (КК-MB), изоферментов лактатдегидроге-

назы 1 и 2 (ЛДГ-1 и ЛДГ-2),аспартатаминотрансферазы,

нарушения скелетных мышц – мышечного изофермента КК (КК-MM), алкогольде-

гидрогеназы, костной ткани – щелочной фосфатазы (ЩФ), альдолазы (АЛД),

поджелудочной железы – α-амилазыи липазы, предстательной железы – кислой фосфатазы,

гепатоцитов – аланинаминотрансферазы, глутаматдегидрогеназы, холинэстеразы, сорбитолдегидрогеназы, желчевыводящих путей – щелочной фосфатазы, γ-глутамилтранспептидазы (γ-ГТП).

Б. Ферменты, секретируемые в выводные протоки желчных путей, панкреатические и слюнные протоки. В норме активность таких ферментов в плазме намного ниже, чем в клетках и имеет постоянное значение (α-амилаза, липаза поджелудочной железы). Изучение активности этих ферментов позволяет судить о функционировании соответствующего органа.

Зондовые методы

Прямой зондовый метод — секретин-панкреозиминовый (секретин-холецистокининовый) тест.

В целом, при выполнении всех необходимых технических условий, диагностическая точность метода чрезвычайно высока; чувствительность и специфичность метода составляют более 90%. Большинством ученых признается роль этого теста в качестве золотого стандарта определения нарушений экзокринной функции ПЖ, некоторые из них считают, что проведение прямого зондового метода является обязательным при диагностике ХП. С помощью теста невозможно проводить дифференциальную диагностику с другими заболеваниями ПЖ, поскольку при раке поджелудочной железы, муковисцидозе и других заболеваниях ПЖ регистрируют патологические результаты этого теста в 75-90% случаев.

Интерпретация результатов зондового исследования, выделение патологических типов секреции ПЖ (по Н.А. Скуя):

1. Гипосекреторный – снижение продукции ферментов, бикарбонатов при нормальном объеме секрета. Этот тип характерен для диффузного фиброза ПЖ (поздние стадии ХП), муковисцидоза, реже определяется при раке ПЖ.
2. Гиперсекреторный – нормальные или повышенные объемы секрета и дебит бикарбонатов, увеличение активности ферментов. Этот тип характерен для начальных воспалительных процессов в ПЖ без признаков атрофии ацинарных клеток и выраженного фиброза. Наблюдается в начальных стадиях ХП, при недлительной и незначительной задержке оттока секрета ПЖ (при язвенной болезни ДПК, кратковременном спазме сфинктера Одди и т.д.).
3. Обтурационный тип делят на 2 подтипа:
   • нижний блок – снижение объема секрета при нормальной концентрации бикарбонатов и ферментов, что приводит к снижению их дебита. Характерен для панкреатитов, развившихся вследствие процессов, затрудняющих отток секрета ПЖ (стойкий спазм сфинктера Одди, папиллиты, опухоли Фатерова соска или головки ПЖ, обтурация ГПП конкрементом);
   • верхний блок – снижение объема секрета, повышение концентрации ферментов (но их дебит все же снижен), нормальное содержание бикарбонатов. Такой вариант свидетельствует об отеке ПЖ и характерен для отечного панкреатита (ОП, обострение ХП).

Дуктулярный – снижение объема секрета, нормальная продукция ферментов, резкое повышение концентрации бикарбонатов. Возможно, такие изменения связаны с воспалением протоков и нарушением реабсорбции бикарбонатов.

К недостаткам метода можно отнести необходимость дуоденального зондирования, обременительного для пациента, большой объем работы лаборанта, высокую стоимость и малую доступность стимуляторов ПЖ. Так, стоимость секретин-панкреозиминового теста в США составляет 610 долларов, что сопоставимо по стоимости с КТ и МРТ.

Энзимопатии.

Энзимопатии
– это заболевания, характеризующиеся
нарушением содержания того или иного
фермента в организме.

Наследственные
энзимопатии – заболевания связанные
с нарушением синтеза фермента, вызванного
повреждением генетического аппарата
клетки. Например, фенилкетонурия,
в основе, которой лежит врожденный
дефект фермента фенилаланин гидроксилазы:
нарушено образование тирозина из
фенинилаланина. Превращение фенилаланина
идет по другому пути – с образованием
фенилпировиноградной кислоты,
фенилмолочной и фенилуксусной кислоты,
которые в большом количестве выдеяются
с мочой. Дефицит тирозина тормозит
биосинтез его производных – норадреналина
– медиатора в нервной системе, что
приводит к дальнейшему поражению
головного мозга и слабоумию.

Приобретенные
энзимопатии
– заболевания связанные с недостаточностью
витаминов и минеральных веществ
(алиментарные энзимопатии) или угнетением
активности фермента токсинами (токсические
энзимопатии). При недостатке витаминов
могут возникать нарушения, так как если
тот или другой витамин не поступает с
пищей, кофермент не образуется и фермент
остается неактивным.

Амилаза крови

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

название анализа	норма в мккатал/л	единицы измерения в Ед/л (Е/л)
	16-30 мккатал/л	20-100 Ед/л
	28-100мккатал/л	до 1000 Ед/л

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия.

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• холецистит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе.

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.